Natürliche Aminosäuren aus Erbsen- und Reisprotein

Das Naturprodukt Protein-Amino von Cellavita

Die Zusammensetzung von Protein-Amino basiert auf einer Konzentration von sehr leicht verdaubaren und resorbierbaren Eiweißen aus Erbse und Reis. Protein-Amino von Cellavita ist also rein pflanzlichen Ursprungs, ohne Konservierungs- und ohne künstliche Süßungsmittel (mit 0,2% Stevia, wegen des Geschmacks), mit niedrigen Werten an Kohlenhydraten und mit allen essentiellen Aminosäuren.

Aminosäuren sind die Bausteine des Lebens, aus denen alle Eiweiße zusammengesetzt sind. Von den 18 relevanten Aminosäuren sind 8 davon essentiell (lebensnotwendig),d.h. sie müssen dem Körper direkt zugeführt werden, er kann sie nicht aus den anderen Aminosäuren zusammenbauen.

  • Für den Menschen sind Valin, Cystein, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren.
  • Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z. B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen.
  • Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. Methionin kann zu einem Großteil aus Cystein synthetisiert werden.

Für Kinder ist zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift ist.

Es gibt auch Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, dann müssen unter Umständen eigentlich nicht-essentielle Aminosäuren dennoch mit der Nahrung aufgenommen werden.

Protein-Amino von Cellavita liefert eine ausgewogene Mischung von essentiellen Aminosäuren, darunter die sogenannten BCAA (verzweigtkettige essentielle Aminosäuren) und nicht essentiellen Aminosäuren.

Aminosäuren sind unentbehrliche Auslöser und Startersubstanzen für den reibungslosen Ablauf aller Stoffwechselvorgänge.

  • Aminosäuren spielen als Bausteine eine grundlegende Rolle für das körpereigene Abwehrsystem.
  • Aminosäuren sind ein elementarer Bestandteil aller Zellmembranen und deshalb für die Transport- und Rezeptorfunktionen lebensnotwendig.
  • Aminosäuren sind als Träger der unverfälschten Zellneubildung und Zellreparatur mit einem Pergamentpapier vergleichbar, auf dem die Erbinformation geschrieben steht.
  • Ohne Aminosäuren ist jeder Muskel zum Stillstand verurteilt, da eine Muskelkontraktion ohne Proteine nicht möglich wäre.
  • Aminosäuren sorgen im Bindegewebe für den Transport von Hämoglobin, Sauerstoff, Vitaminen und Mineralstoffen.
  • Unterschiedliche Kombinationen von Aminosäuren üben Hormonfunktionen aus.
  • Das komplette Angebot an essentiellen und nicht essentiellen Aminosäuren schafft die Grundlage für eine verlässliche immunologische Ausgewogenheit.

Der menschliche Körper benötigt einen vollständigen Aminosäuren-Spiegel, damit dem Abwehrsystem täglich neue Kräfte zuwachsen. Schließlich sind alle Antikörper durchweg aus Proteinen gemacht.

•   Dies gilt für den kerngesunden Menschen, der seine Leistung und seine Lebenskraft erhalten will.

•   Dies gilt für den erkrankten Menschen, denn ein starkes Immunsystem bewältigt in der Regel jegliches Krankheitsgeschehen.

Das komplexe Abwehrsystem benötigt für den Aufbau von spezifischen Immunproteinen (Immunglobulinen) eine optimale Versorgung mit Aminosäuren. Auf diese Weise können die unterschiedlichen Schaltstellen des Immunsystems ihre beschützenden Aufgaben wahrnehmen. Eine unvorstellbar große Zahl von Immunzellen muss täglich ergänzt und erneuert werden (Eine Immunzelle stirbt mit dem Erreger ab, den sie umschlungen hat. Deshalb ist eine ständige optimale Neubildung dieser Helferzellen unabdingbar).

•   Dies gilt insbesondere für die “Kinderstube” des Immunsystems im menschlichen Darm. Mit mehr als 80 Prozent wird ein Großteil der für das Immunsystem benötigten Zellen in der Schleimhaut des Darms aufgebaut. Bestehen Mängel in der Versorgung mit Aminosäuren, oder ist durch Überforderung des Systems der Verbrauch höher als der Nachschub (z.B. bei Sport oder anderen körperlichen Betätigungen), so hilft sich der Organismus durch Abbau weniger gebrauchter Eiweißstrukturen z.B. aus der Muskulatur.

Werden bei hohem Bedarf keine gesteigerten Mengen Aminosäuren zugeführt kommt es zu einer Umwandlung von Muskelzellen zu Aminosäuren. Eine Kachexie ist die Folge. Es kommt zum energetischen Ermüden bzw. zum Erliegen des gesamtkörperlichen Energiestoffwechsels. Das führt zu immer mehr Funktionsdefiziten und Schwächung anderer Zell- und Abwehrfunktionen.

  • Magen-Darm-Erkrankungen schwächen das Immunsystem im Darmbereich nachhaltig.
  • Bereits eine Mangelernährung (ganz zu schweigen von Antibiotika oder gar Chemo- oder Strahlentherapie) kann die Darmschleimhaut für negative Bakterien und für Eiweißpartikel aus der Nahrung durchlässig machen und damit die Abwehrfunktion matt setzen.

Durch die Bildung von Antikörpern und Immunglobulinen unterstützen und garantieren die Aminosäuren die Proteinsynthese. Sie regenerieren außerdem im Verbund mit Vitaminen und Spurenelementen die Darmschleimhaut und stärken damit die Abwehrkraft des gesamten Organismus.

*Wir raten dringend von der Zuführung von Monoprodukten ab, die dann auch noch synthetisch hergestellt wurden. Der Körper braucht die Synergie aller Aminosäuren in natürlicher Form und baut sich daraus seinen fehlenden Bedarf selbst zusammen.

Essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung zugeführt werden, deshalb „essentiell”, also lebensnotwendig. Es sind dies:

L-ISOLEUCIN (CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH)

L-Isoleucin gehört wie L-Leucin und L-Valin zu den verzweigt-kettigen Aminosäuren. Sie werden im angloamerikanischen Sprachraum oftmals als BCAA = Branched Chain Amino Acid = verzweigt-kettige Aminosäure bezeichnet. L-Isoleucin ist essentiell für den menschlichen Körper. L-Isoleucin ist bedeutend für die Regeneration und Erhaltung des Muskelgewebes bei körperlicher Belastung und Energiereserve des Körpers. L-Isoleucin ist in großer Konzentration im Muskelgewebe vorhanden.

Mangelerscheinungen äußern sich durch Schütteln und Krämpfe. L-Isoleucin ist wesentlich für muskuläre Ausdauer, gleichzeitig ist es eine gehirnaktive Aminosäure. Sie bildet Neurotransmitter und hat direkten Einfluss auf den Serotoninstoffwechsel. Die verzweigtkettigen Aminosäuren sind dahingehend einzigartig, dass die Skelettmuskulatur diese Aminosäuren direkt in Energie umwandeln kann. L-Isoleucin fördert die Proteinbiosynthese.

L-Leucin (CH3)2-CH-CH2-CH(NH2)-COOH)

Leucin, für Muskelaufbau und Fettverbrennung. Es stimuliert die Ausschüttung von Ins. aus der Bauchspeicheldrüse, wodurch nicht nur der Blutzuckerspiegel reguliert, sondern auch die Aufnahme von Aminosäuren in die Muskelzellen beschleunigt wird. Dies hat ebenfalls positive Auswirkungen auf den Muskelaufbau und senkt zusätzlich die Freisetzung des Stresshormons Cortisol.

Leucin zählt zu den ketogenen Aminosäuren und hemmt somit den Glukoseabbau im Körper während oder nach intensiven Trainingseinheiten, sodass bei ausreichender Leucin-Zufuhr mit einer nachhaltigen Leistungssteigerung gerechnet werden kann.

Dies hat zudem den Vorteil, dass durch diesen Prozess der gefürchtete Muskelkatabolismus, also der Abbau von Muskelmasse, vermieden werden kann. Dies geschieht, indem durch Leucin die Freisetzung von Aminosäuren abgewendet wird, die für gewöhnlich nach körperlicher Anstrengung zur Glukoneogenese, also der Energiegewinnung, herangezogen werden müssen.

Leucin ist Ausgangsbaustein der nicht essentiellen Aminosäure Glutaminsäure, die ihrerseits ebenfalls an vielen lebenswichtigen Stoffwechselreaktionen beteiligt ist.

L-LYSIN (H2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH)

Lysin ist ein Teil vieler Proteine und hat entsprechend viele Funktionen im Körper. Es trägt zum Wachstum, zur Gewebereparatur, zur Bildung von Enzymen, Hormonen und Antikörpern sowie zur Kollagensynthese und Knochengesundheit bei. Lysin spielt eine wichtige Rolle, Kalzium zu absorbieren und zu speichern. Lysin hält weiter die Stickstoffbalance im Körper aufrecht, und es spielt eine wichtige Rolle im NO-Gas-Stoffwechsel des Immunsystems, bekannt sind beispielsweise antivirale Fähigkeiten.

Lysin könnte auch zur Gesundheit des Herz-Kreislauf-Systems beitragen. Als Baustein von Kollagen ist Lysin ein wichtiger Bestandteil der Gefäßwände und kann so die Arterienwände stärken.

L-METHIONIN (CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH)

Methionin ist eine essentielle schwefelhaltige Aminosäure, sie liefert dem Körper Schwefel sowie Methylgruppen. Methionin ist eine Vorstufe der Aminosäuren Cystein und Taurin und des Antioxidans Glutathion. Die stoffwechselaktive Form von Methionin ist S-Adenosyl-Methionin (SAM), das praktisch in allen Körpergeweben und -flüssigkeiten vorkommt. Es wird zur Synthese, Anregung und zum Abbau vieler Stoffe im Körper benötigt. Es trägt weiter zur Bildung von Adrenalin, Carnitin, Cholin, Kreatin, Melatonin und Nukleinsäuren bei.

Methionin trägt im Körper dazu bei, übermäßige Fetteinlagerungen in der Leber zu verhindern. Außerdem unterstützt es die Regeneration der Leber und Nieren. Methionin hat eine harnsäuernde Wirkung. Es wirkt antioxidativ und kann Schwermetalle, beispielsweise Blei, sowie Histamin und Ammoniak entgiften bzw. deren Abbau beschleunigen. Als Vorstufe von Glutathion unterstützt Methionin im Wege der Ernährungstherapie auch vor Belastungen der Gesundheit durch Strahlenschäden.

Es wird außerdem für den Stoffwechsel von Selen benötigt. Methionin bzw. SAM ist außerdem besonders aktiv im Gehirn, es soll eine stimmungsaufhellende Wirkung aufweisen.

L-PHENYLALANIN (Ph-CH2-CH(NH2)-COOH)

Phenylalanin und davon abhängig Tyrosin tragen zur Synthese wichtiger körpereigener Proteine bei. Dazu gehören beispielsweise Ins., Melanin und das Schilddrüsenhormon Thyroxin. Phenylalanin kann in vom Gehirn benötigte Botenstoffe (Neurotransmitter Dopamin, Serotonin und Tyramin) umgewandelt werden und hat auf diese Weise anregende Wirkung.

Es kann die Gedächtnisleistung stärken und den Appetit zügeln. Phenylalanin wird außerdem für die Beseitigung von Schadstoffen durch die Nieren und Blase benötigt. Phenylalanin wird in der Leber zu Tyrosin umgewandelt, das nur aus dieser Aminosäure hergestellt werden kann. Tyrosin wird danach in andere Stoffe, Hormone und Neurotransmitter, umgebaut.

Tyrosin ist beispielsweise ein Vorläuferstoff des Hautpigmentes Melanin, und es trägt dazu bei, das Schilddrüsenhormon Thyroxin zu bilden. Bei starkem Stress, beispielsweise durch Infektionen, Traumata oder chronische Erkrankungen, ist dieser Prozess gestört. Dann wird Tyrosin zur essentiellen Aminosäure.

Anders als sonst bei Aminosäuren hat Phenylalanin nicht nur in seiner natürlichen L-Form, sondern auch als D-Form besondere Funktionen im Körper. Man glaubt, dass D-Phenylalanin Enzyme im Zentralen Nervensystem blockieren kann, die körpereigene “Schmerzstiller” abbauen. Werden sie gehemmt, können bestimmte Stoffe (Enkephaline) Schmerzen besser lindern. D-Phenylalanin soll eine stimmungsaufhellende Wirkung aufweisen.

L-THREONIN (CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH)

Viele Funktionen von Threonin sind bis heute nicht genau erforscht. Es wird allgemein für das Wachstum, den Harnsäure-Stoffwechsel und das Immunsystem benötigt. Threonin ist ein wichtiger Baustein in der Kette des Protein-Stoffwechsels und trägt zur Bildung von Enzymen und Hormonen bei. Es ist an der Biosynthese von Vitamin B12 und Isoleucin beteiligt und braucht für seine Funktionen wiederum Vitamin B6, Magnesium und Niacin.

Threonin kann das Immunsystem stärken, es wird für die Bildung von Immunglobulinen und Antikörpern benötigt. Es trägt dazu bei, die Gesundheit der Thymusdrüse zu erhalten, in der die für das Immunsystem wichtigen T-Lymphozyten reifen. Bei starken körperlichen Leistungen kann Threonin zur Gewinnung von Energie dienen. Zusammen mit Glycin und Serin spielt Threonin eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Porphyrin.

L-TRYPTOPHAN (Ph-NH-CH=C-CH2-CH(NH2)-COOH)

Tryptophan ist als Baustein der Proteinsynthese und für den Leberstoffwechsel wichtig. Es kann in Niacin überführt werden und trägt so zu einem guten Niacin-Status in den Geweben, sowie zur Biosynthese des Coenzyms Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD) bei.

Annähernd 60 mg Tryptophan sind äquivalent zu 1 mg Niacin. Entsprechend treten Niacinmängel erst bei einer tryptophanarmen Ernährung auf. Tryptophan wird außerdem für die Bildung von Tryptamin (biogenes Amin) benötigt, das den Blutdruck erhöht. Es trägt zur Bildung des beruhigend wirkenden Neurotransmitters Serotonin bei, das auf den Schlaf-Wach-Rhythmus ebenso wie auf Stimmungen und Schmerzempfinden einwirkt. Bekannt ist beispielsweise die schlaffördernde Wirkung von Milch als Schlaftrunk, die auf dem enthaltenen Tryptophan beruht.

L-VALIN CH3)2-CH-CH(NH2)-COOH)

Valin, eine der 20 Protein aufbauenden Aminosäuren, die als Seitenkette eine verzweigte Kohlenwasserstoffkette aus drei Kohlenstoffatomen trägt – eine so genannte Isopropylgruppe ((H3C)2CH8). Damit gehört Valin (Abkürzung Val) zur Gruppe der Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten. Valin ist am Aufbau der Proteine zu durchschnittlich 6,9 Prozent (bezogen auf alle Eiweiß aufbauenden Aminosäuren) beteiligt. Die Biosynthese geht wie bei Leucin und Isoleucin, den anderen Aminosäuren mit verzweigten unpolaren Seitenketten, von Pyruvat aus, dem Endprodukt der Glykolyse.

Valin gehört zu den essentiellenAminosäuren. Isoleucin, Leucin und Valin sind eine wichtige Energiequelle für die Muskeln. Sie verringern den Abbau von Proteinen und fördern bei erhöhtem körperlichen Stress die Synthese und Einlagerung der Proteine. Aufgrund dieser Wirkung bezeichnet man sie als Stress-Aminosäuren. Isoleucin, Leucin und Valin werden nicht wie andere Aminosäuren in der Leber verstoffwechselt. Sie gelangen direkt in die Muskeln und werden dort von den Muskelzellen als wichtige Energiequelle genutzt. Sie scheinen außerdem die Speicher von Muskelglykogen zu schützen.

Bei erhöhtem körperlichem Stress, beispielsweise bei Verletzungen, Krankheiten und Operationen, baut der Körper verstärkt Proteine ab. Isoleucin, Leucin und Valin tragen dazu bei, diesen Abbau zu verringern. Sie erleichtern es auch, Proteine im Körper zu synthetisieren und einzulagern. Die verzweigtkettigen Aminosäuren werden außerdem zum Hirn transportiert, konkurrieren dort aber mit den Aminosäuren Tyrosin und Tryptophan um die Aufnahme.

Valin ist eine glykogen wirksame Aminosäure. Sie spielt eine Rolle bei der Biosynthese von Pantothensäure und Penicillin und ist wichtig für die Nerven- und Muskelfunktionen.

Semi-essentiellen Aminosäuren:Bei bestimmten Störungen des Stoffwechsels reicht die Eigensynthese nicht aus, dann müssen diese semi-essentiellen Aminosäuren mit der Nahrung zugeführt werden. Es sind dies:

L-ARGININ HN=C(NH2)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH

L-Arginin ist ein Metabolit des Harnstoffzyklus, in dem der Ammoniak, der beim Abbau von Stickstoffverbindungen (z. B. Aminosäuren) entsteht, in Harnstoff umgewandelt wird. L-Arginin ist an zahlreichen Funktionen im Körper beteiligt. L-Arginin ist die alleinige Vorstufe von Stickstoffmonoxid (NO), einer der kleinsten und schnellflüchtigsten Botenstoffe im menschlichen Körper.

1998 erhielten die Wissenschaftler Robert F. Furchgott, Louis J. Ignarro und Ferid Murad für die Erforschung des Zusammenhangs von Arginin und NO den Nobelpreis für Medizin. Die Freisetzung von NO aus L-Arginin führt physiologischerweise zu einer Gefäßerweiterung und Hemmung der Thrombozytenaggregation und -adhäsion.

Das aus L-Arginin gebildete NO ist der wichtigste Abwehrstoff der Zellen u.a. gegen intrazelluläre Keime und gilt als die wichtigste Regel- und Schutzsubstanz für ein gesundes Gefäßepithel. Somit trägt die Aminosäure L- Arginin sowohl zu einem gut funktionierenden Immunsystem als auch zur Optimierung der Gefäßsteuerung bei.

L-Arginin hat jedoch auch ein NO-unabhängiges Wirkprofil, indem es u.a. den intrazellulären und extrazellulären pH-Wert reguliert, die Blutviskosität senkt, selbst antioxidativ wirkt, die Vorstufe für die Synthese anderer Aminosäuren, Proteinen, Polyaminen darstellt, die Freisetzung von Hormonen (Ins., Glukagon, Prolactin und Somatotropin) stimuliert, die Fibrinolyse verbessert und den Fibrinabbau steigert.

L-CYSTIN HS-CH2-CH(NH2)-COOH

L-Cystin ist eine schwefelhaltigen Aminosäure als Oxidationsprodukt des Cysteins. Cystein liegt im Extrazellularraum als Disulfid (mit „-S-S-Brücke”) vor. Derartige „Disulfidbrücken” zwischen den Cystinresten stabilisieren die Tertiärstruktur der Eiweißkörper. Cystin ist an der Kollagenbildung beteiligt und trägt zur Elastizität von Haut und Bindegewebe bei.

Aufgrund ihrer Fähigkeit Verstrebungen und Vernetzungen zwischen einzelnen Haarbausteinen aufzubauen, verleiht sie dem Haar Stabilität. Durch seine antioxidative Wirkung agiert es als Radikalfänger und macht zellschädigende Substanzen unschädlich.

Wichtig ist es auch für die körpereigene Abwehr von Krankheiten. Weiter trägt Cystin zum Schutz der Zellen vor Schädigungen durch Alkohol oder Medikamente bei.

L-HISTIDIN (NH-CH=N-CH=C-CH2-CH(NH2)-COOH

Histidin ist in seiner natürlichen L-Form eine semi-essentielle proteinogene Aminosäure. Histidin ist an der Synthese von Hämoglobin beteiligt. Es wird als direkter Präkursor (Vorläuferstoff) für die Bildung von Histamin benötigt. Es kann im Wege einer Ernährungstherapie bei entzündlichen Prozessen und Allergien die Belastung durch freie Radikale abschwächen.

Histidin trägt zu einem gut funktionierenden Immunsystem bei, es unterstützt die Aktivität der weißen Blutkörperchen. Histidin ist ebenfalls struktureller Teil verschiedener Enzyme, die am Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren beteiligt sind. Es ist eine wichtige Quelle für Kohlenstoffatome bei der Bildung von Purinen, die wiederum dazu beitragen, Nuklein-und Harnsäuren zu generieren.

Histidin spielt außerdem bei der Aufnahme und Verwertung von Zink eine wichtige Rolle. Diese Verbindung erleichtert den Transport von Zink durch die Darmwand, und sie verbessert die anschließende Zinkverwertung.

L-TYROSIN (HO-p-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH

Tyrosin ist ein Vorläufer von Thyroid-Hormon (Schilddrüsen), Adrenalin und Dopamin. Diese Hormone sind für die körperliche und mentale Frische, Konzentrationsfähigkeit sowie (Fett-) Stoffwechselaktivität wichtig. Tyrosin kann durch das Auffüllen der Noradrenalinspeicher Müdigkeit, Abgespanntheit und übermäßige Esslust mindern.

Als Ausgangsstoff für Neurotransmitter hat Tyrosin eine recht stark stimmungsaufhellende Wirkung. In der orthomolekularen Ernährungsmedizin wird die Aminosäuren Thyrosin im Wege der ernährungstherapeutischen Begleitung bei leichten Depressionen u.a. bei Erschöpfungsdepressionen zur ernährungsphysiologischen Unterstützung eingesetzt.

Nicht-essentielle Aminosäuren:

Diejenigen Aminosäuren, welche im Körper ausreichend gebildet werden, sind die nicht-essentiellen Aminosäuren. Es sind dies:

L-ALANIN (CH3-CH(NH2)-COOH

Alanin spielt eine wichtige Rolle in den Stoffwechselprozessen zwischen der Muskulatur und der Leber. Im Körper speichern die Muskeln die größten Mengen an Proteinen. Bei Hunger oder erhöhtem Bedarf an Proteinen können aus diesen Speichern größere Eiweißmengen abgebaut und freigesetzt werden. Diese können in der Leber zu Glukose umgewandelt werden.

Bei Neigung zu Hypoglykämie (Unterzuckerung) kann eventuell ein Mangel an Alanin bestehen. Dieses regt die Bildung von Glukagon an, das als Gegenspieler des Ins. den Spiegel des Blutzuckers anheben kann. Alanin ist weiter in der Prostataflüssigkeit vorhanden und kann möglicherweise die gesunde Funktion der Prostata positiv beeinflussen. Als Vorstufe für den Glukoseaufbau ist Alanin für die Energiebereitstellung und die Regulierung des Blutzuckerspiegels von großer Bedeutung; v.a. dann, wenn der körpereigene Glycogenspeicher aufgebraucht ist.

L-ASPARAGINSAURE H2N-CO-CH2-CH(NH2)-COOH

Asparaginsäure ist ein Baustein im Harnstoffzyklus, trägt zur Entgiftung von Ammoniak bei und wird für die Bildung des DNSMoleküls benötigt. Die Asparaginsäure verbindet den Citrat- und den Harnstoffzyklus. Sie ist außerdem ein Baustein für die Nukleinsäure Pyrimidin und ein Neurotransmitter im Gehirn.

L-GLUTAMINSAURE (HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH

Die Glutaminsäure entsteht durch die Hydrolyse (Spaltung durch Wasser) von Proteinen. Die Umwandlung von Glutaminsäurezu Glutamin ist für die Regulation, den Abbau und die Ausscheidung von Ammoniak im Körper sehr wichtig. Als proteinogene Aminosäure ist L-Glutaminsäure Baustein von Proteinen. Auch abgesehen davon spielt sie eine wesentliche Rolle im Zellstoffwechsel, da sie über den Citratzyklus in Verbindung zum Kohlenhydratstoffwechsel steht.

Sie ist zudem an der Bildung von anderen Aminosäuren beteiligt. L-Glutaminsäure bindet das beim Protein- und Aminosäureabbau freiwerdende Zellgift Ammoniak unter Bildung von Glutamin. L-Glutamat ist der wichtigste erregende Neurotransmitter im zentralen Nervensystem der Wirbeltiere. Es wird synaptisch freigesetzt und bindet an spezifische Glutamat-Rezeptoren.

L-GLYCIN (NH2-CH2-COOH

L-Glycin ist die kleinste und einfachste proteinogene Aminosäure. Glycin befindet sich in besonders hoher Konzentration in Kollagen, dem Strukturprotein des Bindegewebes. Glycin hat wichtige Eigenschaften für den Zellschutz, wirkt also gegen den so genannten oxidativen Stress, der durch die freien Radikale ausgelöst wird.

Desweiteren wirkt Glycin antiinflammatorisch und regt die zelluläre Immunabwehr an. Die Aminosäure ist für die Bildung von Immunglobulinen und Antikörpern erforderlich und für die Aufrechterhaltung eines stabilen Immunsystems unerlässlich. Glycin ist außerdem an der Entgiftungsarbeit der Leber beteiligt. Daneben ist Glycin als einer der wichtigsten dämpfenden Neurotransmitter wirksam. Hohe Konzentrationen von Glycin haben einen positiven Einfluss auf die Länge und Intensität des Schlafes.

Glycin wird für die Biosynthese von Nukleinsäuren, Gallensäuren, Kreatinphosphat und anderen Aminosäuren gebraucht. Es fördert die Ausscheidung von Harnsäure und kann den Harnsäure-Spiegel im Blut senken. Glycin wird für die Synthese von Häm, einem wichtigen Bestandteil des Hämoglobins, benötigt. Gleiches gilt für die Bildung von Purinen und von Glutathion.

L-PROLIN (NH-(CH2)3-CH-COOH

Prolin spielt eine wichtige Rolle bei der Bildung von Kollagen, dem Protein in Bindegeweben und Knochen. Dieses besteht zu 21 Prozent aus Prolin und seinem Derivat Hydroxyprolin und kommt auch in anderen Gewebefasern vor. Bei der Bildung von Kollagen wandelt sich Prolin zum Teil in Hydroxyprolin um. Für diesen Prozess wird Vitamin C benötigt.

L-SERIN (HO-CH2-CH(NH2)-COOH

L-Serin ist eine nicht-essentielle, hydrophile, proteinogene Aminosäure. Sie wird aus einem Zwischenprodukt des Glycolyse gebildet. Benötigt wird sie für die Synthese von Glycin, Cystein, Sphingolipiden und Cholin. Außerdem liefert sie Kohlenstoff-Reste in den Folsäurestoffwechsel.

Studien zu den Aminosäuren

[1] Suche: “”amino acids” and “review” (n>12000). 2008 und absteigend: Auswahl Woodruff DP. The local structure of molecular reaction intermediates at surfaces. Chem Soc Rev. 2008 Oct;37(10):2262-73. Physics Department, University of Warwick, Coventry, UKCV4 7AL.

[2] Fleet M et al. Protein catabolism in advanced renal disease: role of cytokines. Clin Nephrol. 2008 Aug;70(2):91-100. Department of Medicine/Nephrology, University of New Mexico, Health Sciences Center, Albuquerque, NM, USA.

[3] Boya P et al. How autophagy is related to programmed cell death during the development of the nervous system. Biochem Soc Trans. 2008 Oct;36(Pt 5):813-7. 3D Lab (Development, Differentiation & Degeneration), Department of Cellular and Molecular Physiopathology, Centro de Investigaciones Biológicas, CSIC, Ramiro de Maetzu 9, E-28040 Madrid, Spain.

[4] Casaer MP et al. Bench-to-bedside review: Metabolism and nutrition. Crit Care. 2008 Aug 19;12(4):222. Department of Intensive Care Medicine, University Hospital Leuven, Catholic University of Leuven, Herestraat 49, B-3000 Leuven, Belgium.

[5] Antonellis A, Green ED. The Role of Aminoacyl-tRNA Synthetases in Genetic Diseases *. Annu Rev Genomics Hum Genet. 2008;9:87-107. Genome Technology Branch, National Human Genome Research Institute, National Institutes of Health, Bethesda, Maryland 20892;

[B] Avruch J et al. Amino Acid Regulation of TOR Complex 1. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008 Sep 2. Massachusetts General Hospital.

[7] Park JH, Lee SY. Towards systems metabolic engineering of microorganisms for amino acid production. Curr Opin Biotechnol. 2008 Sep 6. Metabolic and Biomolecular Engineering National Research Laboratory, Department of Chemical and Biomolecular Engineering (BK21 program), Center for Systems and Synthetic Biotechnology, Institute for the BioCentury, Yuseong-gu, Daejeon 305-701, Republic of Korea; BioProcess Engineering Research Center, Yuseong-gu, Daejeon 305-701, Republic of Korea.

[8] Alba MM et al. Amino Acid repeats and the structure and evolution of proteins. Genome Dyn. 2007;3:119-30. Research Unit on Biomedical Informatics, Catalan Institution for Research and dvanced Studies, Institut Municipal d’Investigacio Mèdica, Universitat Pompeu Fabra, Barcelona, Spain.

[S] Potier M, Tomé D. Comparison of digestibility and quality of intact proteins with their respective hydrolysates. J AOAC Int. 2008 JuI-Aug;91(4):1002-5. Review. AgroParisTech, French National Institute for Agricultural Research, CNRH-IdF, UMR914 Nutrition Physiology and Ingestive Behavior, F-75005 Paris, France.

[10] Rutherford SM, Moughan PJ. Determination of sulfur amino acids in foods as related to bioavailability. J AOAC Int. 2008 JuI-Aug;91(4):907-13. Review. Massey University, Riddet Institute, Private Bag 11 222, Palmerston North, New Zealand.

[11] Gilani GS et al. Need for accurate and standardized determination of amino acids and bioactive peptides for evaluating protein quality and potential health effects of foods and dietary supplements. J AOAC Int. 2008 JuI-Aug;91(4):894-900. Review. Health Canada, Bureau of Nutritional Sciences, Government of Canada, 251 Sir Frederick Banting Driveway, Ottawa, ON, Canada.

[12] Strasser F. Appraisal of current and experimental approaches to the treatment of cachexia. Curr Opin Support Palliat Care. 2007 Dec;1(4):312-6. Oncology & Palliative Medicine, Division of Oncology/Haematology, Department of Internal Medicine and Palliative Care Centre, Department of Interdisciplinary Medical Services, Cantonal Hospital, St. Gallen, Switzerland.

[13] Schreiter D et al. [The significance of perioperative immunonutrition] Anasthesiol Intensivmed Notfallmed Schmerzther. 2008 Jul;43(7-8):540-5; quiz 546. Review. German. Klinik und Poliklinik für Anästhesiologie und Intensivtherapie am Universitätsklinikum Leipzig.

[14] Del Amo EM et al. Pharmacokinetic role of L-type amino acid transporters LAT1 and LAT2. Eur J Pharm Sci. 2008 Oct2 ;35(3):161-74. Centre for Drug Research, University of Helsinki, Helsinki, Finland; Department of Pharmaceutics, University of Kuopio, Finland.

[15] Liao XH et al. Growth control via TOR kinase signaling, an intracellular sensor of amino acid and energy availability, with crosstalk potential to proline metabolism. Amino Acids. 2008 Jul 24. Laboratory of Cellular and Developmental Biology, National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases, National Institutes of Health, Bethesda, MD, 20892-8028, USA.

[16] Singh B. Biology and chemistry of Ginkgo biloba. Fitoterapia. 2008 Sep;79(6):401-18. Institute of Himalayan Bioresource Technology, Palampur, HP – 176 061, India.

[17] Siegel A et al. The neurobiological bases for development of pharmacological treatments of aggressive disorders. Curr Neuropharmacol. 2007 Jun;5(2):135-47. Department of Neurology & Neurosciences, NJ Medical School, UMDNJ, Newark, NJ 07103, USA.

[18] Macchiarulo A et al. Highlights at the gate of tryptophan catabolism: a review on the mechanisms of activation and regulation of indoleamine 2,3-dioxygenase (IDO), a novel target in cancer disease. Amino Acids. 2008 Jul 9. Dipartimento di Chimica e Tecnologia del Farmaco, Universitä di Perugia, via del Liceo 1, 06123, Perugia, Italy.

[19] Kalantar-Zadeh K. Nutritional and anti-inflammatory interventions in chronic heart failure. Am J Cardiol. 2008 Jun 2;101(11A):89E-103E. Review. Harold Simmons Center for Chronic Disease Research and Epidemiology, Los Angeles Biomedical Research Center at Harbor-UCLA, Torrance, California 90509-2910, USA.

[20] Nisoli E et al. Amino acids and mitochondrial biogenesis. Am J Cardiol. 2008 Jun 2;101(11A):22E-25E. Review. Department of Pharmacology, Chemotherapy and Medical Toxicology, School of Medicine, University of Milan, Milan, Italy.

[21] Wolosker H et al. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration. FEBS J. 2008 Jul;275(14):3514-26. Review. Department of Biochemistry, B Rappaport Faculty of Medicine, Technion-Israel Institute of Technology, Haifa, Israel.

[22] Yoshimura T, Goto M. D-amino acids in the brain: structure and function of pyridoxal phosphate-dependent amino acid racemases. FEBS J. 2008 Jul;275(14):3527-37. Review. Department of Applied Molecular Biosciences, Graduate School of Bioagricultural Sciences, Nagoya University, Nagoya, Aichi, Japan.

[23] Baumgart F et al. D-amino acids in the brain: the biochemistry of brain serine racemase. FEBS J. 2008 Jul;275(14):3538- 45. Review. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Facultad de Ciencias Químicas, Universidad Complutense de Madrid, Spain.

[24] Tsuchiya K et al. [Long time oral supplementation with branched-chain amino acids improves survival and decreases recurrences in patients with hepatocellular carcinoma] Nippon Shokakibyo Gakkai Zasshi. 2008 Jun;105(6):808-16. Review. Japanese. No abstract available.

[25] Kasai K. [Adjuvant therapy after treatment of hepatocellular carcinoma] Nippon Shokakibyo Gakkai Zasshi. 2008 Jun;105(6):787-94. Review. Japanese. No abstract available.

[26] Jahoor F et al. Protein metabolism in severe childhood malnutrition. Ann Trop Paediatr. 2008 Jun;28(2):87-101. Review. USDA/Agricultural Research Service, Children’s Nutrition Research Center, Department of Pediatrics, Baylor College of Medicine, Houston, Texas 77030, USA.

[27] Muscaritoli M et al. New strategies to overcome cancer cachexia: from molecular mechanisms to the ‘Parallel Pathway’. Asia Pac J Clin Nutr. 2008;17 Suppl 1:387-90. Review. Department of Clinical Medicine, Sapienza – University of Rome. Viale dell’Universita, 37 – 00185 Rome, Italy.

[28] Kotsopoulos K et al. Safety and efficacy of early amino acids in preterm <28 weeks gestation: prospective observational comparison. J Perinatol. 2006 Dec;26(12):749-54. Department of Paediatrics, Mount Sinai Hospital, University of Toronto, Toronto, Canada.

[29] Kurutas EB et al. Effects of antioxidant therapy on leukocyte myeloperoxidase and Cu/Zn-superoxide dismutase and plasma malondialdehyde levels in experimental colitis. Mediators Inflamm. 2005 Dec 14;2005(6):390-4. Department of Biochemistry, Medical Faculty, Sutcu Imam University, Turkey.

[30] Scognamiglio R et al. Oral amino acids in elderly subjects: effect on myocardial function and walking capacity. Gerontology. 2005 Sep-Oct;51(5):302-8. Division of Metabolic Diseases, University of Padua, Padua, Italy.

Fachliche Quelle: HP Albert Hesse und Ralf Maier; Text: Walter Häge

MITGLIEDSCHAFT DES "FÖRDERKREISES SELBSTHEILUNG-ONLINE"

Ich trete dem "Förderkreis Selbstheilung-Online" bei. Dadurch bin ich kostenfrei an das Netzwerk angeschlossen und erhalte den Newsletter mit allen aktuellen Informationen.

  • Durch die Mitgliedschaft entstehen mir weder finanzielle, noch sonstige Verpflichtungen.
  • Meine Mitgliedschaft ist jederzeit ohne Angabe von Gründen kündbar, indem ich den Newsletter abbestelle.

Folge uns auf Facebook

Folge uns auf YouTube